Forscher produzieren „Eiweißteams“

Eiweißstoffe sind in Zellen unverzichtbar: Viele Arbeiten verrichten sie nicht einzeln, sondern in abgestimmten „Teams“. Wiener Forscher haben nun eine Technik entwickelt, mit der man solche Multiproteinkomplexe rasch herstellen und ihre Funktionen untersuchen kann.

Die Gene für die einzelnen Eiweißstoffe werden dazu quasi als Puzzlesteine hergestellt, die sich selbst zusammenbauen, erklärte Jan-Michael Peters vom Institut für Molekulare Pathologie (IMP) in Wien: „Das funktioniert in einem Schritt und so hervorragend, dass sie sich in der richtigen Reihenfolge aneinander hängen, fast egal, wie viele davon man zusammenschmeißt“, sagte er. Diese Methode hätten sie sich von US-Kollegen abgeschaut, die künstliche Genome herstellen, und für ihre Zwecke optimiert.

Anleitung für Multiproteinkomplexe

„Das Wichtigste ist, dass die Enden der Einzelstücke gut zusammenpassen“, so Peters. Diese habe Florian Weissmann, ein junger Wissenschaftler aus seinem Labor, mittels Algorithmen optimiert und anschließend im Labor getestet. „Auf diese Art können wir in einer Woche das herstellen, wofür früher mehrere Monate notwendig waren“, sagte er.

Diese Komplettanleitung für Multiproteinkomplexe können an einzelnen Passagen so geändert werden, dass der eine oder andere Arbeiter eine Aufgabe vielleicht nicht mehr wahrnehmen kann. So erfahren die Forscher, was die Beteiligten leisten und wie sie im Team funktionieren. Solch eine „Mutationsanalyse“ ist bei einzelnen Eiweißstoffen gang und gäbe, für ganze Proteinkomplexe war sie bisher schwierig.

Beispiel Zellteilung

Die Forscher wandten ihre neue Methode gleich bei einem „Arbeitsteam“ an, das die Zellteilung in Pflanzen, Pilzen und Tieren inklusive Menschen kontrolliert: dem sogenannten Anaphase Promoting Complex (APC). „Er leitet einen der letzten Schritte in der Zellteilung ein, nämlich wenn die Chromosomen auf die Tochterzellen verteilt werden“, erklärte Peters, und zwar erst dann, wenn alles dafür bereit und ausgerichtet ist.

Peters und Kollegen fanden heraus, dass eine bestimmte Stelle von APC verändert wird, daraufhin eine Art Schranke in dem Eiweißstoff-Komplex aufgeht und ein Aktivator-Eiweißstoff namens CDC20 nun daran binden kann, um APC in Gang zu bringen.

science.ORF.at/APA