Biochemie

Enzym aus der Krenwurzel im Labor hergestellt

Meerrettichperoxidase wird als Enzym in der Biochemie eingesetzt und für viele Medizinprodukte verwendet – etwa um das Vorhandensein bestimmter Moleküle farblich sichtbar zu machen. Bisher extrahiert man sie aus Krenwurzeln. Einem Team der TU Wien ist es nun gelungen, das Enzym mit Hilfe von Bakterien im Biolabor herzustellen.

Derzeit gebe es weltweit Engpässe bei der Versorgung mit Meerrettichperoxidase (horseradish peroxidase, HRP), erklärte Oliver Spadiut vom Institut für Verfahrenstechnik, Umwelttechnik und technische Biowissenschaften der Technischen Universität (TU) Wien in einer Aussendung. Das habe auch mit dem Klimawandel und schlechten Ernten zu tun.

Zudem erhält man bei der Extraktion aus der Krenwurzel „keine chemisch exakt definierte Substanz“, so Spadiut. Denn je nach Umweltbedingungen erzeugt die Krenpflanze (Meerrettich) unterschiedliche Mengen einer ganzen Familie ähnlicher Enzyme, deren Zusammensetzung ist nur schwer vorhersagbar.

Reif für Industrie

Nach jahrelanger Forschungsarbeit ist es Spadiut und seinem Team nun gelungen, Meerrettichperoxidase mit Hilfe von E. coli-Bakterien zu produzieren, denen das Gen für die Herstellung des Enzyms eingebaut wurde. Die Mikroben stellen noch kein funktionsfähiges Enzym her, sondern ein sogenanntes „Einschlusskörperchen“, das nicht korrekt gefaltet ist. In einem weiteren Schritt muss es in die richtige Form gebracht werden. Den TU-Forschern ist es gelungen, ein technisch ausgereiftes Verfahren dafür zu entwickeln, das patentiert wurde und „reif für die industrielle Anwendung ist“.

Durch die Möglichkeit einer genau definierten, hochreinen Produktion der Meerrettichperoxidase könnte man das Enzym den Wissenschaftlern zufolge auch in anderen Bereichen als der Diagnostik einsetzen, etwa der Krebstherapie. Bisher durften aus der Krenwurzel hergestellte undefinierte Gemische für bestimmte medizinische Anwendungen gar nicht verwendet werden.